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学术预告/弧菌磷脂酶中​的Ser-His-chloride催化三联体
【发布日期: 2019-09-23】 【发布单位: 】 【供稿人:】

主 讲 人:马庆军

活动时间:2019年9月26日上午9点

活动地点:海洋科学研究院303会议室

组织单位:海洋科学研究院

报告内容:

    细菌磷脂酶可破坏宿主细胞膜,是许多病原菌的重要毒力因子。创伤弧菌分泌型磷脂酶A2(VvPlpA)是该菌的重要毒力因子之一,属于不耐热溶血素家族成员。该家族蛋白广泛分布于弧菌中,但结构信息尚不清楚。我们解析了VvPlpA的1.4 Å分辨率晶体结构,发现该蛋白含有两个紧密堆积的结构域:功能未知的N-端结构域和C-端磷脂酶结构域。其中,磷脂酶结构域的折叠模式与典型的SGNH水解酶超家族蛋白特征一致,均含有Ser,Gly,Asn和His这四个保守的催化残基。有趣的是,在关键催化残基His附近,我们发现了一个氯离子。氯离子与水分子及周围残基的NH基团均形成了氢键,呈现出五配位的的双锥体几何配位构型。该氯离子替代了SGNH水解酶超家族催化三联体中最常见的第三位残基Asp或 Glu,并在VvPlpA中形成了不寻常的Ser-His-chloride催化三联体。 氯离子可以与催化残基His形成氢键,稳定His构象,并在催化过程中稳定其咪唑环上的正电荷。而且,VvPlpA活性依赖于氯离子浓度,证实了氯离子在催化中的重要作用。另外,VvPlpA结构还显示出较大的疏水性底物结合口袋,口袋能够容纳长链酰基。综上,我们报道了第一个不耐热溶血家族蛋白结构,揭示了一种不寻常的Ser-His-chloride催化三联体,进一步扩展了对氯离子生物学功能的认识。

主讲人介绍:

    马庆军,中国科学院海洋研究所研究员,博士生导师,入选中国科学院百人计划、国家“千人计划”、国家高层次海外引进人才计划, 主要研究兴趣为海洋生物蛋白的结构、功能与应用。 1997年,南开大学微生物学学士;2000年,中国科学院生物物理研究所分子生物学硕士;2003年,德国哥廷根大学自然科学博士,方向为结构化学与结构生物学。 2004-2014,先后在EMBL、马普协会分子结构生物学研究单元、柏林自由大学、吕贝克大学从事研究工作。2014-至今,中国科学院海洋所责任研究员(PI)。近年来相继主持了国家自然科学基金委项目(2项)以及多项人才项目等研究课题,发表SCI论文30多篇,他引逾600次。